Die interessanteste Reaktion der Aminosäuren ist wohl die Reaktion zwischen der Aminogruppe der einen Aminosäure und der Carboxygruppe einer anderen Aminosäure. Diese Reaktion verläuft ähnlich wie die Veresterung, wird jedoch im Körper ausschließlich enzymatisch betrieben.

Die Aminogruppe allein ist nicht nucleophil genug, um das Kohlenstoffatom der Säuregruppe anzugreifen. Es wird daher vermutet, dass in einem Übergangszustand die Aminogruppe eine positive Ladung besitzt und mit dem Kohlenstoff reagiert, während der Sauerstoff der Säuregruppe eine negative Ladung besitzt.

Wie in der unteren Abbildung angedeutet, wird der Sauerstoff der Hydroxidgruppe Wechselwirkungen mit einem Wasserstoff der Aminogruppe ausbilden. Im nächsten Schritt wird sich, analog zur Veresterung, ein Wassermolekül abspalten. Die übrig gebliebene CO-NH-Gruppe bezeichnet man als Peptidbindung.

Wie man in der Abbildung erkennen kann, besitzt das resultierende Dipeptid (ein Peptid aus zwei Aminosäuren) wiederum eine Carboxy- und eine Aminogruppe. Dieselbe Reaktion kann also mit einem weiteren Aminosäuremolekül erneut ablaufen. Man sagt auch: Aminosäuren können polymerisieren. Daher können die Ketten nahezu unendlich lang werden.

Die meisten Polypeptide bestehen aus 100-300 Aminosäuren und werden daher auch Makromoleküle genannt.

Während der Bildung eines Proteins (Proteinbiosynthese) liegt die Polypeptidkette frei in der Zelle vor. Bevor die Polypeptidkette jedoch als Protein funktionsbereit ist, müssen sogenannte Faltstrukturen ausgebildet werden, welche dem Protein seine dreidimensionale Struktur und damit Funktion verleiht. Insgesamt gibt es vier Strukturebenen, die aufeinander aufbauen:

1. In der Primärstruktur liegt das Protein lediglich als Polypeptidkette vor. Eine übliche Schreibweise ist hierbei, die jeweiligen Trivialnamen der Aminosäuren mit den ersten drei Buchstaben der Aminosäure abzukürzen, z.B. Lys für Lysin oder Ala für Alanin. In der Primärstruktur liegt ein Protein nur direkt nach bzw. während der Translation vor oder wenn es denaturiert ist.
2. Die Sekundärstruktur deutet die räumliche Struktur der Aminosäureketten an. Die wichtigsten Grundformen sind dabei die α-Helix und das β-Faltblatt. Die Sekundärstruktur ergibt sich hauptsächlich aus den Bindungswinkeln (genauer: Diederwinkel) und den Wasserstoffbrückenbindung, die intramolekular im Protein auftreten.
3. Die Tertiärstruktur ist noch eine Dimension größer als die Sekundärstruktur. Sie beschreibt die Anordnung von mehreren Sekundärstrukturen. Sie beschreibt, wie sich mehrere Helices in einem Molekül anordnen und ausrichten. Diese Struktur wird zwar teilweise auch über WBB bestimmt, hauptsächlich aber über sog. Disulfidbrücken und auch Ionenbindungen. Besitzt eine Aminosäure einen schwefelhaltigen Rest, kann dieser im Makromolekül kovalente Bindungen mit einem anderen Schwefelatom ausbilden und so das Molekül vernetzen.
4. Die Quartärstruktur beschreibt die Struktur, die mehrere Proteine mit einer Tertiärstruktur untereinander ausbilden. Auch hier sind WBB maßgeblich beteiligt. Ist eine der AS-Kette durch Mutationen verändert, so kann die Funktion des gesamten Proteinkomplexes gestört werden (z.B. Sichelzellenanämie).

Die Proteine werden generell eher selten abgefragt. Es ist wichtig den Aufbau der Proteinstruktur zu kennen (Primär-, Sekundärstruktur etc.). Dieser wird fast ausschließlich reproduktiv abgefragt. Aufgaben zum Thema Titration, dass in einem nachfolgenden Kapitel behandelt wird, werden oft am Beispiel von Aminosäuren gestellt. Diese fallen beim Erreichen des Isoelektrischen Punktes als weißer Niederschlag aus, da das Zwitter-Ion durch die entgegengesetzten Ladungen und die daraus resultierende höhere Anziehung der Ionen bis hin zum Ionengitter (salzartig) schlechter in Wasser löslich sind.