Funktion: Die tRNA (transfer-RNA) spielt eine wichtige Rolle bei der Translation, da sie eine bestimmte Aminosäure aufnimmt und diese zu den Ribosomen transportiert. An den Ribosomen angekommen, kann sich die tRNA an die passende mRNA-Stelle heften. So werden zu jedem Codon exakt die zugehörigen Aminosäuren gefunden und diese in der richtigen Reihenfolge verknüpft.

Struktur: Die tRNA ist eine Ribonukleinsäure, die aus 75 bis 95 Nukleotiden besteht. Diese Nukleotide sind schleifenförmig angeordnet. Am Boden dieser Kleeblattstruktur befindet sich die sogenannte Anticodonschleife, welche das Anticodon enthält. Ein Anticodon wird aus drei Nukleotiden gebildet, die das komplementäre Gegenstück zu den entsprechenden Basen der mRNA sind. Mit diesem heftet sich die tRNA an die mRNA. Das Enzym Aminoacyl-tRNA-Synthetase erkennt das Anticodon und heftet die dazu passende Aminosäure an das 3'-Ende der tRNA.

Ribosomen werden überall in der Zelle benötigt, um die mRNA-Sequenzen in Polypeptide zu übersetzen (Translation). Die Ribosomen bestehen aus rRNA und ribosomalen Proteinen. Die rRNA (ribosomale RNA) wird im Zellkern und die ribosomalen Proteine in Cytoplasma hergestellt. Gebildet wird ein Ribosom aus einer großen und einer kleinen Untereinheit, welche bei Eukaryoten als 60S- und 40S-Einheiten bezeichnet werden. Eine Ausnahme bilden die Ribosomen in den Mitochondrien, welche wie auch Prokaryoten eine 50S- und eine 30S-Untereinheit besitzen. Die Ribosomen enthalten je eine A-Stelle, P-Stelle und E-Stelle für tRNAs (je nach Quelle auch nur eine A- und P-Stelle).

Die Translation ist der zweite Schritt der Proteinbiosynthese. In diesem wird die mRNA-Basensequenz in eine Aminosäuresequenz übersetzt. Dieser Vorgang findet außerhalb des Zellkerns an den Ribosomen im Cytoplasma oder am rauen ER statt. Dafür werden neben Ribosomen auch mit Aminosäuren beladene tRNA-Moleküle benötigt.

Die Translation kann in drei Schritte unterteilt werden:

1. Initiation (Kettenstart)
2. Elongation (Kettenverlängerung)
3. Termination (Kettenabbruch)

1. Initiation:

   Die kleinere Untereinheit eines Ribosoms lagert sich am 5'-Ende der mRNA an und "wandert" so lange in Richtung 3'-Ende, bis sie auf das Startcodon trifft. Sobald sich eine mit Methionin (Start-Aminosäure) beladene tRNA an das Startcodon anlagert, kann die große Untereinheit an den Komplex binden und das Ribosom ist funktionsbereit.

2. Elongation:

   Das Ribosom hat drei Bindungsstellen, eine A-, eine P- und eine E-Stelle:

   1. An der A-(Aminoacyl-)Stelle bindet die neue tRNA, welche eine Aminosäure trägt.
   2. Die P-(Peptidyl-)Stelle trägt ebenfalls eine tRNA, deren Aminosäure bereits mit anderen Aminosäuren der wachsenden Kette verknüpft wurde.
   3.  Über die E-(Exit-)Stelle verlässt die "leere" tRNA das Ribosom.

   Sobald die beiden ersten Bindungsstellen des Ribosoms entsprechend der Basensequenz des Codons komplementär mit tRNA besetzt sind, berührt die Aminosäure der A-Stelle die Aminosäure der P-Stelle. Beide werden durch das Enzym Peptidyltransferase über eine Peptidbindung verknüpft.

   Währenddessen wandert das Ribosom um ein Nukleotidtriplett weiter. Dabei wird die Aminosäure der P-Stelle von der tRNA gelöst und die leere t-RNA rutscht an die E-Stelle. Die t-RNA der A-Stelle wandert zeitgleich an die P-Stelle und ist nun Träger der Polypeptidkette. Dabei ist die A-Stelle kurzzeitig unbesetzt, bis eine neue tRNA bindet.

   Der Vorgang wiederholt sich so lange, bis das Ribosom auf ein Stoppcodon trifft. Die Polypeptidkette aus Aminosäuren wird umso länger, je später das Ribosom auf ein Stoppcodon trifft.

3. Termination:

   Sobald das Ribosom mit der A-Stelle auf ein Stoppcodon trifft, kann keine tRNA mehr binden und ein Protein namens "Release Factor" besetzt den Eingang und spaltet das Polypeptid von der letzten tRNA. Das Ribosom zerfällt in seine Untereinheiten und gibt das fertige Polypeptid frei.