Nach der Proteinbiosynthese liegt eine Polypeptidkette frei im Cytoplasma vor. Eine Polypeptidkette ist eine Kette aus vielen (griech.: poly = viel) Aminosäuren, die über Peptidbindungen verbunden sind. Bevor die Polypeptidkette jedoch als Protein funktionsbereit ist, müssen sogenannte Faltstrukturen ausgebildet werden, welche dem Protein seine dreidimensionale Struktur verleihen. Dazu müssen 4 "Ebenen" betrachtet werden:

In der Primärstruktur liegt das Protein lediglich als Polypeptidkette vor. Dabei sind die Aminosäuren über Peptidbindungen verbunden. Eine Peptidbindung entsteht, wenn die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure reagiert. Dabei wird Wasser abgespalten. In der Primärstruktur liegt ein Protein nur direkt nach bzw. während der Translation vor und wenn es denaturiert ist (beispielsweise durch Hitze oder Druck).

Innerhalb des Polypeptids bilden sich dann Wasserstoffbrückenbindungen aus. Diese sind regelmäßig angeordnet und bilden dann entweder eine α-Helix- oder eine β-Faltblatt-Struktur. Ein Protein enthält meistens mehrere dieser Sekundärstrukturelemente, die miteinander verbunden sind.

Die Tertiärstruktur wird durch die Wechselwirkung der Aminosäurereste gebildet und gibt dem Protein seine charakteristische Struktur und letztlich auch Funktion. Je nach Aminosäurerest können verschieden starke Wechselwirkungen auftreten (z.B. Disulfidbrücken, ionische Wechselwirkungen, van-der-Waals-Kräfte, etc.). Die stärkste Wirkung auf die Proteinstruktur haben dabei die Disulfidbrücken. In der Tertiärstruktur wurde somit ein fertiges Protein "gefaltet", welches entweder eigenständig funktionieren kann oder zusammen mit anderen Untereinheiten einen Proteinkomplex bildet (Quartärstruktur).

Verschiedene Proteinuntereinheiten können einen Proteinkomplex bilden. Oft wird erst dann ein Protein funktionsfähig. Wenn die Struktur der Aminosäurekette durch eine Mutation verändert ist, kann dies Auswirkungen auf die Funktion des Proteinkomplexes haben (z.B. Sichelzellenanämie).