Die humoralen Faktoren des spezifischen Immunsystems
Zytokine
Ebenso wie das unspezifische Immunsystem, nutzt auch das spezifische Immunsystem Zytokine zur Kommunikation. Dabei kommen hauptsächlich Interleukine, Interferone und Tumor-Nekrose-Faktoren zum Einsatz.
Antikörper
Antikörper (AK), auch Immunglobuline (Ig) genannt, stellen den Hauptpfeiler der spezifischen humoralen Abwehr dar. Sie werden ausschließlich von Plasmazellen gebildet und passen hoch-spezifisch auf jeweils ein Antigen.
Alle Antikörper haben stets die gleiche Y-förmige Grundstruktur und bestehen jeweils aus zwei leichten (light chains) und zwei schweren (heavy chains) Peptidketten, die über Disulfid-Brücken miteinander verbunden sind (Abbildung 1). Die beiden Arme des Y dienen der spezifischen Antigenbindung und werden als Fab-Fragment (Fab = fragment antigen binding) bezeichnet. Da jeder der beiden Arme eine Antigenbindestelle besitzt, ist der Antikörper in der Lage auch zwei Antigene gleichzeitig zu binden. Man sagt, die Antikörper sind bivalent. Auf der gegenüberliegenden Seite liegt das sogenannte Fc-Fragment (Fc = fragment constant), das den Stamm des Y bildet. Dieser Teil ist, anders als das Fab-Fragment, bei jedem Antikörper gleich (konstant) und wird von Phagozyten und anderen Immunzellen erkannt und gebunden.
Wie aber wirken Antikörper und wie machen sie Krankheitserreger unschädlich?
Hier sind drei Wirkmechanismen zu nennen, zu denen die Folgenden gehören:
Abbildung 1: Grundstruktur des Antikörpers
Antikörper haben eine Y-förmige Grundstruktur und bestehen jeweils aus zwei leichten und zwei schweren Peptidketten. Die beiden Arme des Y dienen der spezifischen Antigenbindung und werden als Fab-Fragment bezeichnet. Das Fc-Fragment ist bei jedem Antikörper gleich und wird von Phagozyten und anderen Immunzellen erkannt.
Dr. Julian Wagner
1. Neutralisation
Antikörper sind in der Lage, Antigene zu binden und so einen Antikörper-Antigen-Komplex zu bilden. Dabei können sie Antigenstrukturen neutralisieren (z. B. Erkennungsstellen für Rezeptoren blockieren) und so unschädlich machen. Sie können aber auch zur Agglutination (Verklumpung) oder zur Präzipitation (Fällung) von Antigenen führen. Ein Beispiel sind bakterielle Toxine, die durch Antikörper gebunden werden, verklumpen und schließlich ausfallen. Die verklumpten Antikörper-Antigen-Komplexe werden schließlich von Phagozyten (über das Fc-Fragment) erkannt und phagozytiert (Abbildung 2). Antikörper können aber auch Bakterien immobilisieren (unbeweglich machen), indem sie etwa die Geisel oder Cilien der Erreger binden.
Abbildung 2: Antigen-Neutralisation
Die Toxine eines Bakteriums werden durch die Antikörper gebunden, können nicht mehr an Körperzellen binden und werden schließlich phagozytiert.
Dr. Julian Wagner
2. Opsonierung
Antikörper können Antigenstrukturen von Erregern (z. B. Bakterien) binden und immobilisieren. Darüber hinaus opsonieren („markieren“) Antikörper auch Krankheitserreger und erleichtern so deren Phagozytose (Abbildung 3).
Abbildung 3: Opsonierung
Die Antikörper binden an die Antigene des Bakteriums und immobilisieren diesen. Zusätzlich wird die Phagozytose durch Makrophagen erleichtert.
Dr. Julian Wagner
3. Aktivierung des Komplementsystems
Durch die Ausbildung des Antikörper-Antigen-Komplexes sind Antikörper in der Lage auf klassischem Weg das Komplementsystem zu aktivieren. Dies kommt besonders bei größeren Erregern, wie Bakterien und Parasiten, vor und führt zur Lyse (Auflösung) des Erregers (Abbildung 4).
Abbildung 4: Aktivierung des Komplimentsystems
Durch die Ausbildung des Antikörper-Antigen-Komplexes aktivieren Antikörper den klassischem Weg das Komplementsystem und die Erreger werden lysiert.
Dr. Julian Wagner