Aminosäuren sind die Grundbestandteile von Proteinen. Genauer gesagt, wird die Funktion von Proteinen durch die Reihenfolge der Aminosäuren bestimmt. Aber was sind Aminosäuren?
Wie der Name schon vermuten lässt, ist eine Aminosäure ein Molekül mit einer Aminogruppe (NH3) und einer Säuregruppe (Carboxylgruppe = COOH). Diese beiden Gruppen gehen mit einem zentralen Kohlenstoffatom eine Einfachbindung ein. Außerdem enthält jede Aminosäure an ihrem zentralen Kohlenstoff noch ein Wasserstoffatom sowie einen spezifischen Rest. Dieser Rest ist je nach Aminosäure verschieden und sorgt für die jeweils spezifischen Eigenschaften.
Einige der 21 proteinogenen Aminosäuren können vom Körper selbst gebildet werden, andere hingegen müssen von außen zugeführt werden. Letztere werden als essenzielle Aminosäuren bezeichnet. Für einen erwachsenen Menschen sind acht Aminosäuren essenziell, für Kinder sind es noch zwei mehr.
Die essenziellen AS sind: Phenylalanin, Isoleucin, Tryptophan, Methionin, Leucin, Valin, Lysin und Threonin.
Merkspruch: „Phänomenale Iso lde trübt m itunter Leu tnant Val ons lüsterne T räume!“
Die zusätzlich für Kinder essenziellen AS sind Histidin und Arginin.
Die nicht essenziellen AS lauten: Glycin, Alanin, Asparaginsäure, Asparagin, Glutaminsäure, Glutamin, Serin, Cystein, Prolin, Selen und Selenocystein.
Ein Peptid ist eine Verbindung, die durch das Verknüpfen mehrerer Aminosäuren entsteht. In unserem Körper sind die meisten Zellen dazu fähig, einzelne Aminosäuren über sogenannte Peptidbindungen zu verknüpfen. Dieses Verknüpfen findet während der Proteinbiosynthese im Zytoplasma der Zelle statt. Am Ende dieses Vorgangs liegt in der Regel ein Peptid mit spezifischer Funktion vor.
Je nach Anzahl der Aminosäuren können die Peptide in verschiedene Gruppen unterteilt werden:
Die interessanteste Reaktion der Aminosäuren ist wohl die Reaktion zwischen der Aminogruppe der einen Aminosäure und der Carboxygruppe einer anderen Aminosäure. Diese Reaktion verläuft ähnlich wie die Veresterung, wird jedoch im Körper ausschließlich enzymatisch betrieben.
Die Aminogruppe allein ist nicht nucleophil genug, um das Kohlenstoffatom der Säuregruppe anzugreifen. Es wird daher vermutet, dass in einem Übergangszustand die Aminogruppe eine positive Ladung besitzt und mit dem Kohlenstoff reagiert, während der Sauerstoff der Säuregruppe eine negative Ladung besitzt.
Wie in der unteren Abbildung angedeutet, wird der Sauerstoff der Hydroxidgruppe Wechselwirkungen mit einem Wasserstoff der Aminogruppe ausbilden. Im nächsten Schritt wird sich, analog zur Veresterung, ein Wassermolekül abspalten. Die übrig gebliebene CO-NH-Gruppe bezeichnet man als Peptidbindung.
Wie man in der Abbildung erkennen kann, besitzt das resultierende Dipeptid (ein Peptid aus zwei Aminosäuren) wiederum eine Carboxy- und eine Aminogruppe. Dieselbe Reaktion kann also mit einem weiteren Aminosäuremolekül erneut ablaufen. Man sagt auch: Aminosäuren können polymerisieren. Daher können die Ketten nahezu unendlich lang werden.